Kapat

Hücresel Metabolizma ve Protein Aktivitesi » Bilgiustam

Anasayfa
Bilim Hücresel Metabolizma ve Protein Aktivitesi » Bilgiustam
Bu içeriği değerlendir
[Toplam: 0 oy, Ortalama: 0 puan]

Muhtelif molekül ve iyonların protein yüzeyindeki muayyen yerlere bağlanma kabiliyeti, oldukça muhtelif protein fonksiyonlarının temelini oluşturur. Ligand, protein yüzeyine, zıt yüklü iyonik yahut polar gruplarla polar olmayan yerler arasındaki van der Waals kuvvetleri ile bağlanan herhangi bir molekül yahut iyondur. Bağlanma sahası ise, bir ligandın bağlandığı protein bölgesidir. Kimyasal özgüllük ve afinite, bir bağlanma bölgesinin değişik özellikleridir.
Kimyasal Özgüllük
Bir proteinin birden fazla bağlanma noktası olabilir, her site belirlenmiş bir ligand cinsine yahut liganda özgüdür. Bu yüksek kimyasal özgüllük, ligand ve proteinin tamamlayıcı yöntemlerinden meydana gelmektedir.Benzeşme
Afinite, ligand-protein bağlanmasının gücüdür. Bir bağlanma sahası, her ikisindeki grupların doğasına ve birbirine yakınlığına bağlı olarak bir ligand için yüksek yahut düşük afiniteye haiz olabilir.
Doyma
Tek bir bağlanma bölgesi işgal edilmiş yahut kullanılmamış olabilir ve işgal edilen sitelerin fraksiyonuna doyum ismi verilir. Tatmin yüzdesi, bağlanmamış ligand konsantrasyonuna ve bağlanma bölgesinin afinitesine bağlıdır. Bu doyum, protein-ligand kompleksinin biyolojik aktivitesine yansıyacaktır.
Rekabet
Aynı bağlanma bölgesi için iki benzer ligand içinde bir rekabet var ise, birinin konsantrasyonundaki bir artış ötekinin bağlanmasını engelleyecektir.
Bağlayıcı Sitelerin Düzenlenmesi
Allosterik modülasyon
Bir ligand modülatör molekülünün bir düzenleyici bölgeye kovalent olmayan bağlanmasıyla fonksiyonel (etken) sahanın benzer biçimde bir değişim ihtiva eder. Modülasyon, bir kapatma yahut açma işlevi şeklini alabilir. Multimerik bir proteinde, fonksiyonel gruplar arasındaki işbirliğine bağlı olarak ligand bağlanma afinitesinde bir artış olabilir. Bu süreç, oksijenin hemoglobine bağlanmasında kaynaklanmaktadır.
Kovalent modülasyon
Bir kimyasal öbek, daha oldukça, bir fosfat grubunun PO kovalent bağ ile işlevsel bir site biçim değişimini içeren bir fosforilasyon reaksiyonu ile etkilenmesidir.
Enzimler ve Kimyasal Reaksiyonlar
Metabolizma, hücre yapısı ve işlevi için lüzumlu olan naturel moleküllerin sentezi (anabolizma) ve parçalanmasından (katabolizma) oluşmaktadır. Kimyasal reaksiyonlar reaktan moleküllerdeki kimyasal bağların kopması ve ürün molekülleri kurmak için yeni kimyasal bağların yapılmasını içermektedir. Kimyasal reaksiyonlar esnasında enerji sıcaklık olarak eklenmiş olur yahut açığa çıkmaktadır.Tepki Hızlarının Belirleyen Faktörler
Bir kimyasal reaksiyonun hızı (ünite zamanda oluşan ürün moleküllerinin sayısı) aşağıdakilerden etkilenir:
• Reaktif konsantrasyonu: Reaktan ne kadar fazlaysa, nispet o denli yüksek olur.
• Aktivasyon enerjisi: Reaktan moleküllerin kimyasal bağların kırılıp oluşabileceği etken hale gelmek için gereksinim duyduğu enerjidir. Ihtiyaç duyulan aktivasyon enerjisi ne kadar yüksekse, tepki hızı o denli düşüktür.
• Isı: Isı ne kadar yüksek olursa tepki hızı o denli yüksek olur bundan dolayı reaktan moleküller lüzumlu aktivasyon gücünü elde edebilir.
• Katalizör: Tepki hızını çoğaltmak için lüzumlu aktivasyon gücünü azaltan bir madde. Bir katalizörün kimyasal bileşimi reaksiyonla değişmez ve bu yüzden tek bir katalizör molekülü onlarca defa kullanılabilir.
Bir Reaksiyonun Tersinirliği
Bir tepki esnasında açığa çıkan enerji, bir reaksiyonun bilakis çevrilebilirliğini belirler. Bir tepki esnasında salınan enerji ne kadar büyük olursa, ürün moleküllerinin bu enerjiyi elde etme ve reaktanları tekrar kurmak için ters reaksiyona girme olasılığı daha düşüktür. Bu şekilde bir durumda, ürünün reaktan konsantrasyonuna payı büyük olacak ve tepki geri döndürülemez olma eğiliminde olacaktır. Bilakis çevrilebilir bir…

Kaynak:https://www.bilgiustam.com/hucresel-metabolizma-ve-protein-aktivitesi/

Bir cevap yazın

E-posta hesabınız yayımlanmayacak. Gerekli alanlar * ile işaretlenmişlerdir

VÜCUT KİTLE İNDEKSİ

ft
in
lbs
cm
kg